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Coenzimi flavinici



La trasformazione nel coenzima avviene per fosforilazione. Il ribitolo si presta bene ad essere fosforilato: esistono enzimi in grado di mobilitare il fosforile dall’ATP all’OH in 5’ del ribitolo.



È presente non un saccaride, ma un prodotto di trasformazione di un saccaride per riduzione, c’è un gruppo fosforico e una base azotata: quindi è un nucleotide.
È un coenzima extramitocondriale



Il FAD occupa lo spazio intramitocondriale. Gli enzimi FAD-dipendenti hanno quindi distribuzione intramitocondriale.
rF (RIBOFLAVINA) + ATP → ADP + FMN
FMN + ATP → FAD + PPi

Il legame non è solo di tipo salino, ma ci sono anche interazioni deboli apolari che fanno in modo che il coenzima si associ al sito catalitico della proteina.
Il cambio dello stato di ossidazione non incide sulla costante di dissociazione tra coenzima e proteina: quindi il coenzima non abbandona l’apoproteina.
I due metili possono dare legami covalenti. Se ad amminoacidi ossidrilati come serina o treonina vengono rimossi gli ossidrili da un metallo di transizione, il C a cui erano legati diventa cationico, e i metili della flavina possono dare attacco nucleofilo su di esso per formare ponti metilenici.

Tratto da APPUNTI DI BIOCHIMICA di Marco Lazzara
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