Coenzimi piridinici

Gli enzimi che si occupano della sintesi si interrompono solo se ci sono COOH.
Prima di arrivare alla ipovitaminasi, l’organismo trasforma il triptofano in acido chinolinico da usare per la sintesi del coenzima.
Nel sito catalitico hanno Mn(II) che con legame assiale riceve un doppietto da O legato in ¹C (riboso-5-fosfato-1-pirofosfato). Il legame passa da dativo a covalente: i due elettroni vengono presi da O, ¹C rimane cationico e subisce attacco nucleofilo da N.



Base azotata, monosaccaride (riboso), fosfato: ci sono i tre componenti di un nucleotide.



CMN in presenza di Mn-proteina (riconosce se la molecola ha 2 COOH): gli O di COOH sono assiali rispetto a Mn, che li lega in maniera covalente e li stacca. CMN si decarbossila diventando NMN.



NAD⁺ + ATP → ADP + NADP⁺
Ossidoriduttasi-NAD⁺ dipendenti nei mitocondri.
Ossidoriduttasi-NADP⁺ dipendenti nel citoplasma.
Il riconoscimento e il legame non è di tipo ionico.
La struttura è ripiegata in modo che i due eterocicli si trovino su piani paralleli affacciati in modo che i gruppi azotati siano a breve distanza.
Mg o Ca sono metalli-cofattori: hanno coordinazione pari a 4 con gli N, e il loro ruolo (senza cui il meccanismo non funziona) è quello di promuovere la transizione delle due basi azotate da forma lattimica a semilattamica.

NADP⁺ → NADPH + H⁺



Il sostituente in 3 porta ad assestamento cationico in ¹C, l’unico che può accettare o cedere unità riducenti: dal donatore a se stesso se funge da accettore, da se stesso all’accettore se funge da donatore.