Skip to content

Esterasi


Sono carbossilesterasi (lipasi), che attaccano i lipidi, o fosfatasi, che attaccano i fosfoesteri.
Promuovono destabilizzazione per protonazione. Sono presenti residui di istidina, il cui nucleo imidazolico con 3N protona il substrato. Il punto di protonazione è l’O del legame estereo, che destabilizza il substrato provocando scissione eterolitica. Il substrato viene diviso in una componente alcolica e una acida cationica neutralizzata dagli OH- del mezzo.
Durante l’evoluzione, si sono create delle esterasi che aumentano la velocità di catalisi inglobando nel sito catalitico un metallo di transizione.
L’equilibrio è spostato verso la demolizione perché i prodotti sono continuamente sottratti e inseriti nei cicli metabolici.
È un sistema comunque reversibile, il che viene sfruttato in chimica industriale. Le esterasi apoproteine funzionano anche al di fuori del mezzo acquoso, mantenendo la propria attività anche al di fuori dell’ambiente cellulare (in CO2 liquida ad alta pressione). Vengono immobilizzate su lamine di bioreattori e alimentate con acidi e alcoli per ottenere esteri (come aromi).

Tratto da APPUNTI DI BIOCHIMICA di Marco Lazzara
Valuta questi appunti:

Continua a leggere:

Dettagli appunto:

Altri appunti correlati:

Per approfondire questo argomento, consulta le Tesi:

Puoi scaricare gratuitamente questo appunto in versione integrale.

Forse potrebbe interessarti:

Chimica Analitica Strumentale (Spettroscopia)

Appunti del corso "Chimica analitica strumentale A", tenuto dal prof. Edoardo Mentasti nell'A.A. 2004-05 a Torino per il corso di laurea in Chimica.