Glucosidasi

Scindono legami glicosidici.
Sono endoglicosidici ed esoglicosidici.
Discriminano tra legame α e β-glucosidico.
Le amilasi sono per polisaccaridi ramificati, riconoscendo i punti da idrolizzare in base alla gerarchia strutturale.
Vanno avanti fino all’esaurimento producendo oligosaccaridi a 3 o 4 elementi, o riescono a degradare fino al maltoso.
Operano per protonazione/deprotonazione.



Alcune si sono evolute come metallo-enzimi, con un aumento della velocità di catalisi.
Le endoglicosidasi agiscono sul legame α dando effetti che continuano perché i punti di idrolisi vengono riconosciuti in virtù delle gerarchie strutturali.

POLISACCARIDI → DESTRINE → OLIGOSACCARIDI → DISACCARIDI (DIGESTIONE ESAURIENTE)

Si ottiene il maltoso (legame α-1,4) proveniente dalla catena lineare, e l’isomaltoso (legame α-1,6) proveniente dalle ramificazioni.
Se ci sono polisaccaridi lineari (amiloso) agiscono le esoamilasi (β-amilasi) che agiscono sempre sul legame α. Gli enzimi riconoscono le catene lineari nel terminale non riducente. Il sito catalitico è abbastanza profondo da accettare due residui glicosidici (due unità saccaridiche). Il secondo legame glicosidico si trova di fronte a un residuo di istidina per la protonazione. Partendo dall’estremo riducente viene staccata un’unità di maltoso per volta.
Meccanismo simile per le β-glicosidasi, che scindono legami β-glicosidici: si inidrizzano verso la cellulosa (cellulasi), la emicellulosa (emicellulasi) o i mucopolisaccaridi (mucopolisaccarasi).



I polisaccaridi β sono a lunga vita: infatti solo gli esoenzimi (β-glicosidici) li attaccano, con velocità molto bassa, e solo quando le strutture sono già disorganizzate.