Strutture elicoidali delle catene polipeptidiche

Se una catena polipeptidica forma sempre lo stesso angolo tra i suoi atomo di carbonio α, essa assume una conformazione ad elica. In alternativa alle indicazioni sugli angoli Φ e Ψ , un elica può essere caratterizzata dal numero di unità peptidiche n per giro dell'elica (che non deve essere per forza un numero intero) e dal passo p, la distanza che percorre un giro completo dell'elica lungo il proprio asse. Inoltre questa struttura possiede una chiralità, che può essere destrorsa o sinistrorsa. Comunque, bisogna ricordare, che l'elica di un polipeptide deve avere quindi gli angoli che determinano la sua conformazione che cadono nelle regioni permesse del diagramma di Ramachandran e legami idrogeno che fortificano la struttura almeno in parte. Le α-eliche sono l'unico tipo di conformazione elicoidale che ha allo stesso tempo angoli conformazionali permessi ed una disposizione dei legami idrogeno favorevole. Per un polipeptide contenente soltanto L-α-amminoacidi, l'α-elica è destrorsa con angoli di torsione pari a Φ= -57° e Ψ= -47°, n= 3,6 residui per giro ed un passo di 5,4 Å. I legami idrogeno in un α-elica sono disposti tra il gruppo C=O del legame peptidico dell'n° residuo ed i gruppo N—H del legame peptidico del residuo (n+4). Ciò porta alla formazione di un legame idrogeno piuttosto forte. Inoltre il nucleo dell'α-elica è molto compatto e gli atomi all'interno dell'elica generano contatti di van der Waals, rendendo massime le loro energie di associazione. Inoltre i gruppi R si proiettano tutti verso l'esterno dell'elica evitando di generare interferenze steriche con lo scheletro del polipeptide oppure l'una con l'altra. In generale, l'α-elica è un elemento della struttura secondaria sia delle proteine fibrose che delle proteine globulari. Altri tipi di eliche dei polipeptidi sono l'elica 310 e l'elica π. La prima è solo occasionalmente presente nelle proteine in quanto i suoi gruppi R presentano alcune interferenze steriche. Comunque il nome di questa elica deriva dal fatto che 3 è il numero di residui per giro dell'elica mentre 10 è il numero di atomi, inclusi gli atomi di idrogeno, compresi nell'anello chiuso dal legame idrogeno. In generale entrambi queste conformazioni sono per la maggior parte osservate alla fine di alcune α-eliche. Alcuni omopolipeptidi sintetici assumono conformazioni che possono essere utilizzate come modelli per lo studio delle eliche in particolari proteine . Questo è il caso della poliprolina che non è in grado di assumere nessuna delle comuni strutture secondarie per le restrizioni steriche imposte dalle sue catene laterali pirrolidiniche cicliche. Inoltre la mancanza di un idrogeno sul suo atomo di azoto imminico preclude ogni possibilità alla poliprolina di essere stabilizzata dalla formazione di un legame idrogeno. Per tutte queste motivazioni essa è il polipeptide con le costrizioni conformazionali più elevate. Un altro caso è riscontrabile nella poliglicina, che al contrario, è il polipeptide che ha meno costrizioni conformazionali e la maggiore flessibilità. Comunque le strutture delle eliche della poliglicina e della poliprolina hanno un significato biologico molto importante e formano il motivo strutturale di base del collageno, una proteina che contiene grandi porzioni dia di Gly che di Pro.