La struttura secondaria delle proteine

La struttura secondaria (struttura II) di un polimero viene definita come la conformazione locale del suo scheletro polipeptidico. Per una proteina, ciò dipende dall'aspetto assunto dal ripiegamento regolare dello scheletro polipeptidico: le eliche, i foglietti ripiegati ed i cambiamenti di direzione (ripiegamenti inversi).
IL GRUPPO PEPTIDICO E IL DIAGRAMMA DI RAMACHANDRAN
Negli anni dal '30 al '40 Linus Pauling e Robert Corey determinarono la struttura a raggi X di diversi amminoacidi e dipeptidi e videro che il gruppo peptidico ha una struttura rigida e planare che è una conseguenza delle interazioni di risonanza che conferiscono al legame peptidico circa il 40% del carattere di legame doppio. Questa ipotesi è confermata dall'osservazione che un legame peptidico C—N è più corto del legame singolo N—Cα presente nel gruppo e che il suo legame C=O è più lungo di quello presente nelle aldeidi e nei chetoni. Inoltre, i gruppi peptidici assumono, con poche eccezioni, la conformazione trans, cioè quella in cui gli atomi di carbonio α sono sui lati opposti del legame peptidico che li tiene uniti. Questo è in parte il risultato di un interferenza sterica che porta la conformazione cis ad essere meno stabile di quella trans. Quindi possiamo affermare che lo scheletro di una proteina è costituito da una sequenza di gruppi peptidici planari e rigidi legati tra loro. In questo modo si può specificare la conformazione dello scheletro polipeptidico in base agli angoli di torsione (angoli di rotazione) intorno al legame Cα—N (Φ) e al legame Cα—C (Ψ) di ognuno dei suoi residui amminoacidici. Questi angoli Φ e Ψ hanno un valore di 180° quando la catena polipeptidica è nella conformazione planare e completamente estesa (tutto-trans) e tendono ad aumentare in seguito ad una rotazione nella direzione delle lancette dell'orologio, se osservato dal Cα. Vi sono però diverse costrizioni steriche alla torsione di questi angoli Φ e Ψ   nello scheletro di un polipeptide che limitano i possibili stati conformazionali. Infatti, come sappiamo ad esempio già dalla struttura dell'etano, la conformazione sfalsata che si ha con un angolo di torsione di 180° rappresenta l'organizzazione più stabile dell'etano, in quanto gli atomi di idrogeno sono in posizioni opposte ed alla massima distanza. Al contrario la conformazione eclissata, caratterizzata da un angolo di torsione di zero, è la meno stabile, in quanto in questa disposizione gli atomi di idrogeno si trovano gli uni vicini agli altri. Comunque i valori di Φ e Ψ stericamente permessi possono essere determinati calcolando le distanze tra gli atomi di un tripeptide a tutti i valori di   Φ e di Ψ dell'unità peptidica centrale. Queste informazioni sono poi raccolte in una cosiddetta mappa conformazionale oppure diagramma di Ramachandran. La maggior parte delle zone di questo diagramma (cioè la maggior parte delle combinazioni di angoli Φ e Ψ) non sono consentite ad una catena polipeptidica.