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Le strutture β

Nel 1951, l'anno in cui proposero l'α-elica, Pauling e Corey ipotizzarono pure l'esistenza di una struttura secondaria diversa, il foglietto ripiegato o strutture β. Come per la precedente struttura, la conformazione del foglietto ripiegato β cade nelle regioni permesse del diagramma di Ramachandran ma i legami idrogeno, non si generano tra i residui della stessa catena come nell'α-elica, ma tra catene polipeptidiche vicine. Esistono due varietà di strutture β:
1.il foglietto ripiegato β antiparallelo, in cui i legami idrogeno si formano tra catene vicine che vanno in direzioni opposte;
2.il foglietto ripiegato β parallelo, in cui i legami idrogeno si formano tra catene che vanno nella stessa direzione;
Comunque la struttura β parallela è meno stabile di quella antiparallela perché i legami idrogeno nella prima sono distorti se paragonati a quelli della corrispondente struttura antiparallela. Sono comuni anche foglietti misti paralleli e antiparalleli, ma si riscontrano meno frequentemente. Le strutture β delle proteine globulari presentano un ripiegamento o una curva destrorsa molto pronunciata, se la struttura viene osservata nella sua lunghezza. Queste curve della struttura β sono proprietà architettoniche rilevanti nelle proteine globulai, in quanto le strutture β formano molto spesso i nuclei centrali delle proteine. Per quanto riguarda invece la topologia (sistemi di connessione) delle catene polipeptidiche in una struttura β può essere molto complessa. I legami di connessione di queste organizzazioni strutturali sono spesso costituiti da lunghe catene polipeptidiche, che di frequente contengono anche strutture elicoidali. Il sistema di connessione di catene consecutive antiparallele è topologicamente equivalente ad un semplice ripiegamento a forma di forcina per capelli. Coppie di catene in struttura β parallela sono legati da connessioni crociate che stanno al di fuori del piano del foglietto β. Queste connessioni crociate presentano quasi sempre una rotazione elicoidale destrorsa , che si pensa si adatti meglio al ripiegamento destrorso della struttura β.

Tratto da BIOCHIMICA di Domenico Azarnia Tehran
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