Proteine globulari

1) Tutte α.

Ad esempio emoglobina (Hb) e mioglobina (Mb).

Tra le α-eliche ci sono delle cavità (siti) interne che possono avere una distribuzione prevalente in amminoacidi apolari: questi espellono il solvente e stabilizzano la struttura. Altri siti hanno invece una distribuzione prevalente in amminoacidi polari, quindi hanno interazioni con un mezzo acquoso, e possono essere solvatati e accettare come ligandi vari gruppi prostetici.

2) Tutte β.

Ad esempio l’immunoglobulina (IG).

La part esterna ha interazione con i ligandi: può quindi riconoscere il ligando o altre macromolecole.

3) α/β (α = n·β):   rapporto fisso tra eliche separate.

Ad esempio l’enzima triosofosfatoisomerasi.

α-COIL-β-COIL-α ...

Uno dei coil ha lunghezza tripla, e si ripiega tre volte creando un sito catalitico.

La distribuzione è ordinata.

α si rivolge verso l’esterno ed è l’interfaccia verso l’ambiente cellulare.

β centro molecolare con organizzazione a barile che funge da centro di sostegno.

4) α+β:   variabilità degli elementi strutturali.

α-COIL-β ...

Distribuzione non ordinata.

Si distribuiscono in modo da creare zone per il riconoscimento dei ligandi.