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Cromoprotidi pirrolici

CROMOPROTIDI PORFINICI 

Fe è centro di coordinazione di 4 legami, 2 covalenti e 2 dativi.
I metalli del I periodo di transizione sono importanti biologicamente.

6 è il numero massimo di coordinazione di Fe: sviluppa un certo numero di covalenze mettendo elettroni e può accettare legami dativi su orbitali vuoti.

Sia per Fe(II) che per Fe(III).
Fe(II) ⇒ MOLECOLA DIAMAGNETICA
Fe(III) ⇒ MOLECOLA PARAMAGNETICA (1 e- SPAIATO)
Fe è in un gruppo prostetico e poi viene inserito nelle proteine (globuline). Alcuni gruppi funzionali sia del gruppo prostetico sia della proteina entrano nella sfera di coordinazione del Fe.

OSSIGENAZIONE

Le globuline sono istoni, globulari, con un unico tema strutturale (tutte α, elica-giro-elica). Si generano tra i bracci delle eliche delle cavità che alloggiano il gruppo prostetico.
Fe2+ → Fe3+ + e- ⇒ VIENE PERSA LA SUA FUNZIONE IMPORTANTE, LA CAPACITÁ DI LEGARSI ALL’OSSIGENO



SATURAZIONE %:     0% (MINIMA OSSIGENAZIONE) < S% < 100% (MASSIMA OSSIGENAZIONE)     

Mb + O2 ⇆ MbO2

[MbO2] ⇒ FRAZIONE COMPONENTI OSSIGENATE

Hb4 + 4O2 ⇆ Hb4(O2)4

L’ossigenazione è reversibile, misurabile in laboratorio.
Saturazione/desaturazione: ruolo svolto dal Fe che si lega con legame dativo ad un atomi di O. Tutto ciò sta alla base dei processi di trasporto di O2.
O=O⇾Fe     LEGAME DATIVO ASSIALE
Mb ha una struttura terziaria, si trova nel tessuto muscolare e ha la funzione d’incamerare riserve di O2.

Tratto da BIOCHIMICA di Marco Lazzara
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