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Emoglobina

Hb ha struttura quaternaria (4 protomeri), ha struttura fortemente impaccata per riempire cellule particolari (globuli rossi) con lo scopo di prelevare/trasportare/cedere O2 dai centri di ossigenazione periferici fino alla cessione ai tessuti.
La cinetica di saturazione di Mb è semplice (è una molecola protomerica): i punti sperimentali si trovano lungo un arco d’iperbole, con la semisaturazione (50%) a 4-5 torr. Quindi Mb si satura con facilità di O2, ma lo cede con difficoltà, solo quando la carenza di O2 diventa critica (già a 10 torr si ha apossia, che prelude all’anossia, l’impossibilità ad accedere all’O2).
Hb (struttura oligomerica, quindi cooperazione tra protomeri) ha una cinetica di saturazione i cui punti sperimentali sono su una curva sigmoidale, con la semisaturazione a 30 torr, pressione di O2 a livello dei tessuti periferici. Hb si satura facilmente con O2 e altrettanto facilmente si desatura (fino al 50%) alla pressione a cui si trovano le cellule. Funge quindi da trasporto di O2, non da riserva.
Il Fe si lega tra la proteina e il gruppo prostetico tra i due bracci dell’elica (E-F) agganciandosi ad essi, e il legame si forma attraverso residui di istidina.

 
Il legame viene interrotto, l’O2 entrato occupa uno spazio minore rispetto alla precedente situazione di stabilizzazione (rilevato per diffrattometria). Le molecole ossigenate si contraggono, con l’acqua (che occupa uno spazio maggiore) si dilatano. In una proteina (piani ondulati collegati da filamenti mobili che fungono da fulcri), un movimento di pochi Å si ripercuote su tutta la molecola amplificando l’effetto.

Tratto da BIOCHIMICA di Marco Lazzara
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