Caratteristiche e funzioni dell'emoglobina e della mioglobina

L'emoglobina è stata la prima proteina la cui massa molecolare è stata determinata accuratamente, la prima proteina ad essere caratterizzata mediante ultracentrifugazione, la prima proteina la cui funzione è stata identificata con certezza (il trasporto di ossigeno) e la prima in cui è stata identificata la sostituzione in un singolo amminoacido causato da una mutazione puntiforme (nell'anemia a cellule falciformi). L'emoglobina, comunque, non è semplicemente un recipiente per l'ossigeno, ma un sofisticato sistema di trasposto capace di rifornire delle appropriate quantità di ossigeno i tessuti in una grande varietà di circostanze.
L'emoglobina (Hb) è una proteina tetramerica α2β2 (oppure, possiamo dire, un dimero dei protomeri αβ) Le subunità α e β sono strutturalmente ed evoluzionisticamente correlate l'una all'altra ed alla mioglobina (Mb), la proteina monomerica che lega l'ossigeno del muscolo. Un numero molto piccolo di organismi non ha bisogno di questa proteina, in quanto le loro necessità respiratorie vengono soddisfatte dalla diffusione passiva dell'ossigeno attraverso il corpo. L'evoluzione di organismi più grandi, invece, richiede lo sviluppo di un sistema circolatorio che trasporti ossigeno e sostanze nutritive ai tessuti. Il sangue di questi organismi deve contenere un trasportatore di ossigeno come l'Hb, in quanto la solubilità dell'ossigeno nel plasma sanguigno (la componente fluida del sangue) è troppo bassa (circa 10-4 M in condizioni fisiologiche) per consentire un trasporto efficace di questo gas in quantità sufficienti a sopperire ai bisogni metabolici. Molte specie di vertebrati, invece, hanno sviluppato uno o due sistemi alternativi basati su altre proteine che legano l'ossigeno: (1) l'emocianina, una proteina contenente Cu che ha un colore blu quando forma un complesso con l'ossigeno ed è incolore se libera, (2) l'emeritrina, una proteina contenente ferro non emico che assume un colore rosso porpora quando lega l'ossigeno. Il principale ruolo fisiologico, della mioglobina, invece, è quello di facilitare la diffusione dell'ossigeno nel muscolo che sta respirando rapidamente. La Mb aumenta la solubilità effettiva dell'ossigeno del muscolo, il tessuto che respira più rapidamente nelle condizioni di contrazione. Quindi, in questo tessuto che sta respirando attivamente, la Mb funziona come una specie di trappola per l'ossigeno per facilitare la sua diffusione. Il ruolo di magazzino per l'ossigeno viene svolto dalla Mb probabilmente solo nei mammiferi acquatici, come le balene e le foche, che hanno nei loro muscoli concentrazioni di Mb dieci volte più elevate di quelle dei muscoli dei mammiferi terrestri.