Struttura terziaria e proteine globulari
La struttura terziaria (struttura III) di una proteina è la sua disposizione tridimensionale , cioè i ripiegamenti dei suoi elementi di struttura secondaria, insieme alla disposizione spaziale delle sue catene laterali. Le proteine globulari, con struttura terziaria, contengono gruppi molto diversi di proteine che esistono sotto forma di molecole compatte e sferoidali. Esse contengono sia α-eliche che strutture ripiegate β. In genere la struttura primaria delle proteine globulari manca di sequenze ripetitive che sono invece responsabili delle conformazioni regolari delle proteine fibrose. Inoltre nelle proteine globulari le catene laterali sono distribuite spazialmente in base alla loro polarità:
i residui non polari (Val, Leu, Ile, Met e Phe) sono presenti quasi sempre all'interno della proteina quindi al di fuori del contatto con il solvente acquoso;
i residui polari carichi (Arg, His, Lys, Asp e Glu) sono localizzati quasi sempre sulla superficie delle proteine in contatto con il solvente acquoso;
i residui polari non carichi (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr e Trp) si trovano sulla superficie delle proteine oppure al loro interno (internamente questi residui formano legami idrogeno con altri gruppi della proteina).
In generale, le proteine globulari sono piuttosto compatte, nel loro interno lo spazio è molto piccolo e le molecole di acqua sono escluse da questo compartimento. Le catene polipeptidiche costituite da più di 200 residui si ripiegano in due o più nuclei globulari detti domini, che danno alle proteine una forma bilobata o multilobata. I domini sono quindi unità strutturali indipendenti ognuno dei quali ha le caratteristiche di una piccola proteina globulare. Inoltre, alcuni raggruppamenti di elementi di struttura secondaria, chiamati strutture supersecondarie, sono presenti in molte proteine globulari:
1.La forma più comune di superstruttura secondaria è l'unità βαβ in cui la connessione trasversale destrorsa tra le due catene parallele consecutive in una struttura β è costituita da un α-elica.
2.Un'altra struttura supersecondaria comune, l'ansa β è costituita da un foglietto antiparallelo i cui segmenti sequenziali sono connessi da ripiegamenti inversi relativamente compatti.
3.Nell'unità αα, due α-eliche antiparallele consecutive tendono a compattarsi l'una sull'altra con gli assi inclinati in modo da favorire energicamente l'interazione tra le loro catene laterali.
4.I foglietti ripiegati β tendono, invece, spesso ad arrotolarsi per formare un β-barile.
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Dettagli appunto:
- Autore: Domenico Azarnia Tehran
- Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
- Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
- Corso: Scienze Biologiche
- Esame: Chimica biologica
- Titolo del libro: Biochimica
- Autore del libro: Donald Voet e Judith G. Voet
- Editore: Zanichelli
- Anno pubblicazione: 1993
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