Produzione di peptidi biologicamente attivi e loro interazione con nanosistemi

La disaffinità di composti apolari, come gli idrocarburi, nei confronti di solventi polari, come l'acqua, viene definita come effetto idrofobico; in termini molecolari il processo che porta a tale disaffinità è complesso e può esser descritto attraverso meccanismi di tipo chimico fisico.

Le molecole non polari non sono in grado di competere con la forte attrazione esistente tra le molecole del solvente polare; ciò è dovuto prevalentemente alla presenza di legami idrogeno tra i dipoli dell'acqua che sono più forti delle interazioni intermolecolari che attraggono le parti apolari tra di loro. I legami idrogeno si formano tra un atomo elettronegativo ed un atomo di idrogeno legato covalentemente ad un altro atomo elettronegativo. Tali legami sono caratterizzati da un'elevata direzionalità; essi sono, infatti, più forti quando le molecole interessate dal legame sono orientate in modo tale da massimizzare le interazioni elettrostatiche e ciò si verifica quando l'atomo di idrogeno ed i due atomi elettronegativi si trovino su una stessa retta.

I soluti idrofobici non causano interazioni con il solvente polare, la loro introduzione determina un aumento in entalpia; la rottura di legami idrogeno necessita l'assunzione di energia dall'ambiente circostante. Inoltre la dissoluzione di molecole idrofobiche determina una diminuzione in entropia (per esempio associato all'organizzazione delle molecole d'acqua); per minimizzare questa perdita di entropia, i sistemi tendono a "nascondere" i soluti apolari, organizzando il minor numero di molecole d'acqua intorno ad esse, o nel caso di molecole complesse dotate di una flessibilità intrinseca, di ripiegarle all'interno di strutture non accessibili al solvente. Questo fenomeno prende il nome di "effetto idrofobico".

L'effetto idrofobico, come i legami idrogeno e le interazioni di Van der Waals appartengono alla classe delle interazioni deboli, se considerate singolarmente. Essendo presenti in numero elevato, tali interazioni nei sistemi biologici assumono un ruolo decisivo nella struttura tridimensionale delle proteine, degli acidi nucleici, dei polisaccaridi e nelle membrane lipidiche, anche grazie alla natura cooperativa delle singole interazioni all'interno di strutture polimeriche complesse.

L'effetto idrofobico, come i legami idrogeno e le interazioni di Van der Waals sono deboli, se considerate singolarmente, ma essendo presenti in numero elevato nei sistemi biologici assumono un ruolo decisivo nella struttura tridimensionale delle proteine, degli acidi nucleici, dei polisaccaridi e nelle membrane lipidiche, anche grazie alla natura cooperativa delle singole interazioni all'interno di strutture polimeriche complesse.