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Struttura quaternaria delle proteine

La struttura quaternaria di una proteina è il livello di organizzazione che riguarda le interazioni tra subunità e il loro assemblaggio. Nella struttura quaternaria le subunità polipeptidiche si associano in maniera geometricamente specifica. Le proteine con subunità identiche vengono dette oligomeri  e le subunità che le compongono protomeri.
Un protomero, a sua volta, può essere costituito da una catena polipeptidica o da alcune catene polipeptidiche diverse. In questo senso, ad esempio, l'emoglobina è dimero (un oligomero con due protomeri) di protomeri αβ. I legami e le forze che stabilizzano la struttura quaternaria di una proteina sono gli stessi di quelli responsabili della struttura terziaria: legami a idrogeno, interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche e legami covalenti disolfuro. Nella maggior parte delle proteine oligomeriche, le subunità sono disposte simmetricamente, esse cioè occupano posizioni geometricamente equivalenti per formare una struttura compatta.
Le proteine non possono, per questo, avere inversioni o simmetrie speculari, ma hanno soltanto una simmetria rotazionale. I vari tipi di simmetria rotazionale sono: simmetria ciclica (la più semplice), diedrica e elicoidale.

Tratto da BIOCHIMICA di Domenico Azarnia Tehran
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