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Struttura e funzione delle glicoproteine

Gli oligosaccaridi si legano alle proteine mediante due sistemi diversi: i legami N (attraverso un atomo di azoto) o i legami O (attraverso un atomo di ossigeno). Nei legami N-glicosidici, un residuo NAG è invariabilmente legato (legame di tipo β) all'atomo di azoto amidico di un residuo di Asn nella sequenza Asn-X-Ser oppure Asn-X-Thr, dove X rappresenta qualsiasi residuo amminoacidico eccetto Pro, o Asp. Gli oligosaccaridi che utilizzano questo tipo di legame hanno di solito un nucleo caratteristico (la sequenza più interna), i cui residui periferici di mannosio sono legati ad altri residui di mannosio o di NAG. A loro volta, questi residui possono essere legati ad altri residui saccaridici, in modo da creare la grande diversità tra questi oligosaccaridi N-legati. Il più comune legame O-glicosidico, invece, coinvolge in nucleo disaccaridico β-galattosil-(1→3)-α-N-acetilgalattosammina legato (con legame di tipo α) al gruppo OH di residui di Ser o di Thr.



Tratto da BIOCHIMICA di Domenico Azarnia Tehran
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