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Peptidi ciclici

Il C terminale e l’N terminale si chiudono ad anello per condensazione dell’α-ammino gruppo da una parte e 1C dall’altra.

I αC si alternano alla struttura peptidica.
LATTIMICA → LATTAMICA
La trasformazione nell’organizzazione dell’ibridizzazione rende il legame peptidico una struttura rigida. αC tende a stare nella stereoforma a minor ingombro sterico (trans).

Struttura secondaria


Lunghezze di legame ottenute con misure diffrattometriche. 
C’è libera rotazione: fa variare nello spazio le posizioni reciproche degli R (le parti più voluminose).
Si può calcolare un fattore di correzione per ogni R (indici di protuzione).
Cambiano le interazioni con il solvente (aumento con la polarità, se carichi si ha la formazione di aloni di solvatazione estesi).

Costruzione di peptidi artificiali simili a quelli naturali.
Studio della distribuzione di energia funzione di ψ e φ (diagramma di Ramachandran).

Da misure cristallografiche si ottengono informazioni sulla struttura; da misure sul potenziale si ottiene il potenziale in funzione delle due variabili impostate nel programma di calcolo, cioè la rotazione attorno a αCn/1Cn (φ) e la rotazione attorno a αC/1C (ψ).
Esistono 5 soluzioni che portano a valori minimi di potenziale.

Tratto da BIOCHIMICA di Marco Lazzara
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