Helicobacter: patogenesi e immunità

H. pylori tende a colonizzare lo stomaco a lungo termine. Ciò è favorito dall'inibizione della secrezione acida gastrica da parte di una proteina batterica inibitoria e dalla neutralizzazione dell'acidità gastrica da parte dell'ammonio prodotto dall'ureasi batterica. Le lesioni mucose localizzate sono mediate dall'ureasi, dalla mucinasi, dalle fosfolipasi e dalla citotossina vacuolante A (VacA), una proteina internalizzata dalle cellule che induce la formazione di vacuoli. Altro importante fattore di virulenza è il gene citotossina-associato (cagA), contenuto in un'isola di patogenicità di circa 30 geni. Questi ultimi codificano la struttura del sistema di secrezione di tipo IV, che inietta nelle cellule la proteina CagA che induce alterazioni citoscheletriche. Tali geni stimolano anche la produzione di IL-8, fattore chemiotattico per neutrofili. Le proteasi e i ROS prodotti da questi sembrano contribuire alla patogenesi della gastrite e delle ulcere peptiche. Possiede due importanti tipi di adesine: BabA (lega la porzione glucidica dell'antigene di Lewis, "Blood group Antigen Binding Adhesin") e SabA (lega l'acido sialico di antigeni di Lewis, "Sialic Acid Binding Adhesin").
All'interno dei fagociti, H. pylori sfugge al killing intracellulare producendo catalasi e ZnCu-SOD che neutralizzano i radicali superossido. NH4+, liberato dall'idrolisi dell'urea, danneggia la membrana dei macrofagi; VacA induce in essi la vacuolizzazioni e CagA porta ad apoptosi.