Peptidasi

Scindo legami peptidici.
Possono essere amminopeptidasi (partono dall’estremo ¹N₁) o carbossipeptidasi (partono dall’estremo ^αC_n).



Il passaggio da proenzima ad enzima avviene spontaneamente attraverso meccanismo di pompe ioniche a CO₃^2-/Cl^-, che con lo scambio di H⁺ producono HCl (nello stomaco dei mammiferi).
A pH < 3 cambiano conformazione in modo da togliere l’elemento di protezione, e l’enzima si attiva.
La proteina è scindibile in base ai residui amminoacidici posti di fronte all’acido aspartico.
La pepsina è meno efficiente, in quanto ha un sito attivo abbastanza plastico che si adatta a varie situazioni: riconosce l’amminoacido donatore di NH₂ per primo se è aromatico (in pochi minuti), poi se è ramificato (20-25 minuti), infine se è dicarbossilico (mezz’ora - tre quarti d’ora).
La remmina è più selettiva, in quanto ha un sito catalitico rigido che riconosce solo come donatore di NH₂ la metionina.
Le proteine assunte attraverso gli alimenti vengono disgregate dalla pepsina.
La remmina si occupa della metionina inserita in sequenze Met-Ala-(Ser/Thr)_2/3-Gly~~~Asp. Ser/Thr e Asp sono sede di glicosilazione, inserzione di catene oligosaccaridiche ramificate, che si trovano nei caseinogeni (latte). La remmina opera taglio e rimozione dei frammenti glicopeptidici, e i caseinogeni in soluzione precipitano come caseine, che possono essere aggredite dalla pepsina.