Complessi Fe-S

Complessi sopramolecolari: aggregati lipoproteici sulle membrane interne delle cellule procariote, nei batteri sull’unica membrana (esterna).
- COMPLESSO I: accetta NADH e CoQ come coenzimi reduttasici, contiene FMN come coenzima e strutture Fe-S, è costituito da 34 o più subunità.
- COMPLESSO II: accetta il succinato e CoQ, contiene FAD e struttture Fe-S, è costituito da 4 subunità
- COMPLESSO III: contiene il protoemo modificato e strutture Fe-S, è costituito da 10 subunità.
I complessi Fe-S sono costituiti da proteine in cui particolari intorni chelano Fe.



Il complesso I è trans-membrana, la struttura Fe –S riconosce NADH e lo lega promuovendone l’ossidazione attraverso FMN, he trasporta le unità riducenti. CoQ si aggancia alla proteina trans-membrana, e le unità riducenti si spostano da una lipoproteina all’altra.



CoQ prende le unità riducenti del complesso I e le dà al complesso III (navetta del trasporto delle unità riducenti). Sul complesso III reagisce con i citocromi e per ogni eq di unità riducente, viene prodotto 1 eq di H⁺. Vengono quindi coinvolti i centri Fe-S. A fare da navetta è la proteina del citocromo c, una lipoproteina che occupa solo una metà del doppio strato fosfolipidico, che muove le unità riducenti dal complesso III al IV (trans-membrana).

CoQH₂ + 2 Cyt c Fe³⁺→ CoQ + 2 Cyt c Fe⁺+2 H⁺ (I→III)

Il complesso III ha i citocromi b e c, con c libero per fare da trasporto. Il complesso IV ha il citocromo a e contiene anche il Cu in un cluster istidina/cistina, e si muove verso l’accettore finale (O₂ per gli aerobi, S per i batteri).



Vengono messi in libertà degli H⁺, che si incanalano in un sistema di trasporto (pompa protonica). La saturazione con H⁺ di alcuni siti interrompe l’interazione stabilizzante per coppia ionica, e l’assestamento genera un nuovo assetto conformazionale rendendo accessibile l’altro lato della membrana per il rilascio di H⁺. Il trasporto di H⁺ verso l’esterno crea una differenza di potenziale sui due lati della membrana, utilizzata per la sintesi di composti ad alta energia.
Cu è legato in un cluster istidina/cisteina in maniera equatoriale. Può esserci coinvolgimento, attraverso S e N che fanno da ligandi, del metallo nel trasporto di unità riducenti.