Ribonucleotidi ciclici

Sono molecole che vengono riconosciute dalle molecole proteiche con cui interagiscono. 

Molecole proteiche enzimatiche con struttura quaternaria, aggregati di più subunità con ruoli distinti: alcune sono siti catalitici, altre sono associate ai siti catalitici e vengono dette “regolative”, perché mascherano il sito catalitico impedendo l’ingresso nel substrato. L’AMPC si lega alle subunità regolative generando un cambiamento conformazionale, cambiando anche la costante di dissociazione delle componenti catalitiche: i siti catalitici vengono demascherati e avvengono le reazioni enzimatiche di risposta.

La stessa cosa, ma con proteine molto più specifiche, avviene con le proteine canale, formate da attraversamenti multipli del doppio strato lipidico da parte delle α-eliche, che verso il canale sono polari e idrofile, mentre verso il doppio strato lipidico rivolgono gli amminoacidi apolari. Le eliche si associano tra loro in modo da tenere chiuso il canale: le eliche hanno deviazione di un certo angolo rispetto all’ideale raggio cellulare (che unisce il centro della cellula con l’attraversamento della membrana), quindi il poro collassa e si chiude (non si ha passaggio di materiale).

La GMPC si lega al coil che collega le eliche all’interno della cellula (sono presenti amminoacidi specifici che interagiscono con GMPC), e l’unione scatena un cambiamento conformazionale: le eliche si riallineano al raggio cellulare e il poro si apre consentendo il passaggio di soluti, che se sono ioni si distribuiscono in concentrazioni diverse dentro e fuori della cellula, creando gradienti di potenziale che innescano la risposta sotto forma di impulso elettrico (ad esempio, il segnale luce è dato da un segnale elettrico dovuto a flussi di Ca2+).