L'EME

La Mb e ciascuna delle quattro subunità dell'Hb hanno legato a sé in modo non covalente un singolo gruppo eme. L'eme è responsabile del colore rosso del sangue ed è il sito su cui ogni molecola monomerica di globina lega una molecola di ossigeno (le globine sono le proteine dell'Mb e dell'Hb prive del gruppo eme). Il sistema di anelli eterociclici dell'eme è un derivato della porfirina ed è costituito da quattro anelli pirrolici (indicati da lettere) legati tra loro da ponti metinici. La struttura porfirinica dell'eme che contiene numerose sostituzioni (quattro gruppi metilici, due gruppi propionici e due vinilici) viene detta protoporfirina IX. L'eme è quindi una protoporfirina IX con un atomo di ferro legato nel centro.
Sia nell'Mb che nell'Hb, l'atomo di ferro mantiene normalmente lo stato di ossidazione Fe(II) (ferroso) sia se il gruppo sia ossigenato oppure libero. L'atomo di Fe nell'Hb e nella Mb deossigenate ha cinque coordinazioni a piramide quadrata con atomi di N: quattro con la porfirina ed una con la catena laterale di un residuo di His. In seguito ad ossigenazione, l'ossigeno si lega all'atomo di ferro sul lato dell'eme opposto a quello in cui si trova il legame di coordinazione con l'His; l'atomo di ferro viene quindi ad avere una coordinazione ottaedrica; cioè i ligandi vengono ad occupare i sei angoli di un ottaedro con al centro l'atomo di ferro. Alcune molecole piccole, come CO, l'NO e l'H2S, possono coordinarsi alla sesta posizione di legame sia nella Mb che nell'Hb con un affinità addirittura maggiore a quella dell'ossigeno. Questo fatto può spiegare le proprietà altamente tossiche di queste sostanze. Il Fe (II) può essere ossidato a Fe (III) formando metamioglobina (metMb) oppure metaemoglobina (metHb). La metHb non lega l'ossigeno; il suo atomo di Fe (III) è già coordinato in modo ottaedrico con una molecola di H2O nella sesta posizione di coordinazione. Comunque gli eritrociti contengono l'enzima metaemoglobina reduttasi, che converte le piccole quantità di metHb che si formano spontaneamente di nuovo in Hb con il Fe (II).