Digestione gastrica in vitro delle proteine di frumento

Oltre che per gli aspetti nutrizionali, le proteine sono dotate di proprietà funzionali tecnologiche, ovvero sono capaci di svolgere determinate funzioni in relazione alle loro proprietà chimiche quali grandezza molecolare, composizione amminoacidica, struttura e coniugazione, carica e reattività.
Esempi di proprietà funzionali sono la solubilità, la viscosità, l’elasticità, la coesione, la capacità di legare l’acqua, la capacità a gelificare, coagulare, emulsionare, schiumare, e la capacità ad adsorbire grassi e aromi.
Anche le proteine del glutine godono di tali proprietà, in particolare presentano spiccate capacità emulsionanti (A.Martelli et al., 2004). È importante ricordare che il glutine è un reticolo costituito da un insieme eterogeneo di gliadine e glutenine associate da legami covalenti e legami non covalenti, nonché da interazioni idrofobiche. Esso non è presente nella cariosside o nelle farine ma si forma in seguito all’idratazione delle farine stesse con la formazione di un impasto. Infatti con l’aggiunta di acqua Gliadine e Glutenine si dispongono a formare un reticolo tridimensionale che intrappola i granuli di amido limitando poi la dispersione dell’acqua durante la cottura. La presenza di tale reticolo, inoltre risulta fondamentale per la lievitazione degli impasti. Infatti è in grado di trattenere i gas che si formano durante la fermentazione e permettere l’aumento di volume degli impasti stessi. Gliadine e Glutenine sono comunemente considerate le proteine “protagoniste degli impasti” almeno per quanto riguarda le caratteristiche legate alla tenuta in cottura, elasticità e masticabilità ( G. Mondelli, 2002). Tra le proteine del frumento la presenza di Gliadine e Glutenine può influenzare le caratteristiche reologiche delle farine/semole in quanto presentano la caratteristica di associarsi mediante legami di-solfuro. Le ω-gliadine (65 kDa) sono quelle che maggiormente si differenziano poiché sono interamente costituite da sequenze ripetute; per tale ragione interagiscono diversamente con le interfacce olio-acqua e nella formazione di emulsioni.

Le ω-gliadine inoltre non presentano ponti disolfuro intramolecolari, diversamente dalle altre gliadine.
In letteratura è riportato che per tali motivi interagiscono all’interfaccia con meccanismi di assorbimento diversi rispetto alle alfa- beta- e gamma- gliadine.
Le proteine anfolitiche sono comunemente utilizzate nell’industria alimentare per stabilizzare emulsioni in prodotti alimentari come bevande, yogurt, maionese e gelati. Similarmente ai surfattanti le proteine facilitano la dispersione delle goccioline durante l’omogenizzazione, e stabilizzano le emulsioni. Questa abilità è fortemente determinata dalla loro capacità di abbassare la tensione interfacciale tra due liquidi non miscibili (Dalgleish, 1997; Damodaran, 2004; Dickinson, 2001; McClements, 2004; Wilde, 2000).
Il processo che vede coinvolte le proteine durante la formazione di un’emulsione comprende:
- trasporto e attacco delle molecole all’interfaccia,
- ri-arrangiamento strutturale delle molecole adsorbite che subiscono una sorta di srotolamento (unfolding) e formazione di legami intermolecolari.

La seconda fase potrebbe essere relativamente lenta (da qualche secondo a mesi) e può portare ad una evoluzione molto complessa delle proteine adsorbite e delle relative proprietà dell’emulsione (S. Tcholakova et al. 2006).
Le emulsioni sono termodinamicamente instabili, la loro formazione, la loro stabilità e la loro reologia è fortemente collegata alla composizione dello strato che aderisce sulla superficie delle goccioline d’olio. In molti prodotti alimentari, questo strato è composto principalmente da proteine anche se in molte applicazioni alimentari vengono utilizzati anche surfactanti come il Tween-20 (polyoxyethylene sorbitan monolaurate), monogliceridi e fosfolipidi (fosfatidilcolina). A tale proposito sono stati effettuati studi (J.A.De Feijtedr et al., 2000) per cercare di comprendere l’influenza dell’aggiunta dei surfactanti in emulsioni stabilizzate da proteine. Da questi è risultato che molti surfactanti sono capaci di competere con le proteine adsorbite sulla superficie delle goccioline d’olio.
Questo avviene gradualmente in funzione del rapporto tra surfactante e proteine, portando ad un graduale cambiamento delle proprietà fisiche dell’emulsione passando così da un emulsione stabilizzata da proteine ad una stabilizzata da surfactanti; altri ancora sono in grado di proteggere le proteine presenti all’interfaccia o legarle ad essi proteggendole così da un eventuale attacco enzimatico. Un esempio riguarda l’effetto protettivo della fosfatidilcolina nei confronti della β-lattoglobulina bovina del latte durante la digestione gastrica e duodenale (G. Mandalari et al., 2009). L’effetto protettivo degli emulsionanti, presenti negli alimenti sulle proteine quando sottoposte ad idrolisi enzimatica, risulta quindi importante per comprendere come queste proteine possano rimane inalterate durante la digestione gastrica.