Il lisozima

Il lisozima è un enzima che distrugge la parete dei batteri, idrolizzando il legame glicosidico β(1→4) tra l'acido N-acetilmuramico (NAM) e l'N-acetilglucosammina (NAG) del peptidoglicano, una componente della parete batterica contenente residui alternati di NAM e NAG. Il lisozima è largamente rappresentato nelle cellule e nelle secrezioni dei vertebrati, come agente battericida.
STRUTTURA DELL'ENZIMA
La struttura ai raggi X del lisozima del bianco dell'uovo di gallina, è stata la seconda struttura proteica ad essere caratterizzata ad elevata risoluzione e la prima di un enzima. La molecola del lisozima è di forma praticamente ellissoidale e nelle sua struttura è facilmente visibile una fessura, il sito che lega il substrato, che attraversa una faccia della molecola. La catena polipeptidica ha una struttura secondaria piuttosto irregolare: contiene infatti circa in egual misura sia segmenti ad α-elica, sia una regione a β-struttura a tripla catena, che comprende quasi tutta una parete della fessura del sito di legame al substrato. Questa fessura del sito attivo del lisozima è sufficientemente lunga fa contenere un oligomero (NAG)6, che viene poi rapidamente idrolizzato dall'enzima. Il quarto residuo di NAM non sembra essere in grado di legarsi all'enzima, per il fatto che i suoi atomi C(6) ed O(6) sono troppo vicini ad alcuni residui amminoacidici. Questa interferenza sterica può essere eliminata distorcendo l'anello glucosidico dalla sua forma normale a sedia ad una mezza sedia. Questa distorsione, che rende coplanari gli atomi C(1), C(2), C(5) ed O(5) del residuo D, sposta il gruppo C(6)H2OH dalla sua posizione normale equatoriale ad una posizione assiale, dove non incontra interferenze steriche. Il lisozima, dunque, idrolizza il legame glicosidico β(1→4) tra il residuo di NAM in posizione D (vedi figura) e il residuo di NAG in posizione E. Più precisamente, il legame rotto è quello tra il C(1) e l'O(1) che forma il ponte glicosidico.