Interazioni col sito attivo

FMN, più piccolo del FAD, occupa uno spazio localizzato in una tasca dell’apoproteina dove è inserito come metallo prostetico Fe in grado di dare 4 dei suoi legami verso il coenzima (verso ¹N, O sostituente in 2, O sostituente in 4 e ⁵N). Queste interazioni promuovendo equilibri tautomerici, mettono il coenzima in grado di accettare/cedere unità riducenti




Interposizione di un metallo cofattore con 4 coordinazioni tra le due basi: per l’adenina con ¹N e N sostituente in 6, per la flavina con O sostituente in 4 e ⁵N.

INTERAZIONI CON COENZIMI PIRIDINICI

È in funzione delle posizione che occupano nella serie elettrochimica dei componenti biologici.



IN NATURA L’EQUILIBRIO È SPOSTATO VERSO SINISTRA



Si forma ∙OH per trasformazione del substrato legato nel sito catalitico, che acquisisce 2 ∙OH per mole di O₂.
Biorisanamento attraverso monoossigenasi piridinica: trasformazione del fenolo nell’o-difenolo.
Ossigenasi flavinica: demolizione di un legame C-C e apertura dell’anello, si passa da un substrato aromatico a uno alifatico (facilmente biodegradabile).
La proteina a cui si lega il coenzima flavinico in genere può essere un’albumina.

LESIONI BIOCHIMICHE DA CARENZA DI VITAMINA B2

L’alterazione dei cicli metabolici dà un effetto microscopico (alterazione della respirazione cellulare) che porta ad un effetto macroscopico (pellagra).
Le flavoproteine sono coinvolte anche nei processi di biosintesi degli sfingolipidi, i fosfolipidi delle membrane delle cellule nervose. Ciò porta ad un’alterazione nella composizione delle membrane (causa di nevriti).