Coenzima derivato dalla vitamina B6

Il passaggio da vitamina a coenzima prevede una chinasi: una transferasi Mn-dipendente, che fa da trasporto di fosforili. Riconosce l’ATP e promuove la scissione eterolitica tra ^βP e ^γP. ^γP in forma cationica subisce attacco nucleofilo dall’idrossimetile.
PAL + ATP → PALP + ADP



È presente come metallo cofattore, con il compito di complessare l’ATP aumentandone la solubilità ad ogni pH.
L’ingresso del coenzima nel sito catalitico modifica l’assetto conformazionale, così l’OH della serina entra nella sfera di coordinazione di Fe, che passa da Fe(II) a Fe(III), estraendo OH e lasciando ^βC della serina in forma cationica; il metile in 2 dà attacco nucleofilo e si forma un legame covalente.
Le apoproteine che riconoscono PALP come coenzima sono transferasi, liasi o isomerasi. Il coenzima è sempre lo stesso ma le reazioni che avvengono sono diverse perché quando il coenzima s’inserisce in diverse apoproteine, lega sull’OH fenolico un metallo che nei sistemi transferasici e isomerasici si comporta come un legante bidentato, mentre nei sistemi liasici si comporta come tridentato.

1° PASSAGGIO




2° PASSAGGIO

L’accettore è un α-chetoacido. NH₂ dà attacco nucleofilo su ^αC=O e si forma una base di Shiff. C’è la coordinazione del emtallo: l’orientazione dei componenti è tale per cui ^αC entra nella sua sfera di coordinazione (transizione a forma carbanionica).



ACIDO PIRUVICO (α-CHETOPROPIONICO) → ALANINA
ACIDO SUCCINICO (OSSALACETICO O α-CETOBUTANDIOICO) → ACIDO ASPARTICO
ACIDO α-CHETOGLUTARICO (α-CHETOPENTANDIOICO) → ACIDO GLUTAMMICO

L’acido aspartico e l’acido glutammico sono accettori provvisori (transamminasi indiretta) perché vengono convertiti nell’alanina.
Le transammininasi sono caratteristiche delle cellule epatiche, compaiono nel sangue solo dopo una lesione del fegato (epatiti, tumori, cirrosi).