Nucleoproteine regolative

Compattamenti e organizzazione cromatina

Sono in grado di reagire col sistema compattando e attivando un sistema di riconoscimento specifico, il cui risultato è di passare in un sistema meno organizzato in cui o si creano legami specifici o si promuove l’aumento della costante di dissociazione tra proteine impaccate e DNA. Il DNA passa da fase protetta a fase esposta. Il DNA degli eucarioti transige su alcuni segmenti da B a Z, dove le regioni dei solchi si ampliano e diventano più esposte regioni con altre proteine specifiche. Quest’ultime hanno struttura d’interazione con gli acidi nucleici (specialmente col DNA): hanno una struttura secondaria che si trova solo in queste proteine e che danno queste informazioni specifiche.

Estroflessioni a filamento disorganizzato che non hanno più la flessibilità dei filamenti disorganizzati delle proteine: sono strutture molto rigide interposte a tratti di α-elica.

Struttura molto stabile che mantiene in posizione rigida ed esposta parte del filamento. In essa sono allineati i residui amminoacidici che possono dare ponte a idrogeno con le basi. Le proteine attraverso le dita di Zn, rimosse le proteine di protezione, si posizionano in maniera specifica, riconoscendo le varie regioni del DNA.

Il DNA è suddiviso in regini che danno una sequenza detta “promotore” che interagisce con le proteine di protezione realizzando come effetto una cambiamento strutturale che consente la duplicazione e la trascrizione. Dietro al promotore c’è una serie di geni: scatenato l’effetto di promozione si verranno ad esprimere i geni del complesso protezione.

Le sequenze codificate (esoni) sono esterne.

I geni sono compattati: struttura policistronica. Altrimenti: monocistronica.

Le nucleoproteine riconoscono le sequenze nei procarioti realizzando eventi obbligati: una volta che inizia la promozione, tutti i geni vengono trascritti (operone per un solo evento biologico).

Negli eucarioti la promozione può riguardare anche solo alcuni geni della sequenza, con maggiore modulabilità degli eventi, associata a una diversificazione delle proteine interagenti.

La leucina non è sulla sequenza di identificazione, ma su quella strutturale. I residui di leucina compaiono con cadenza regolare: nell’avvolgimento descrivono una striscia sulla superficie dell’α-elica, complementandosi per interazioni idrofobiche con gli elementi dell’altra struttura portante. Da queste strutture portanti ad elica partono filamenti disorganizzati che si orientano da parti opposte a livello dei solchi del DNA. 

La sequenza degli amminoacidi del filamento si completano attraverso interazioni deboli con la sequenza delle basi: l’effetto delle interazioni è una modifica strutturale del DNA che porta a duplicazione e trascrizione.

Con la cerniera a leucina si ha una dimerizzazione, quindi si passa da struttura secondaria a quaternaria.

SERIE ORDINATA PER IL RICONOSCIMENTO SPECIFICO DELLA SEQUENZA DELLE BASI A CUI È POSSIBILE ACCEDERE ATTARVERSO I SOLCHI, SUPERFICIE DI CONTATTO COL DNA