Lipoproteine

Le lipoproteine vengono inserite nelle membrane (proteine trans-membrana).

I loro temi strutturali e domini polari si distribuiscono in modo da creare una larga superficie apolare che si contatta con le code, mentre le teste polari sporgono verso l’esterno e l’interno.

Hanno il ruolo di trasporto selettivo di materiale (il doppio strato fosfolipidico è permeabile solo all’acqua e a poche sostanze gassose).

Sono organizzate come eliche con simmetria circolare attorno ad un canale circolare: le eliche (apolari) mantengono il contatto con il doppio strato lipidico, mentre verso l’esterno ci sono zone polari e apolari che consentono il passaggio di materiale solo in un senso oppure in entrambi.

Queste proteine possono essere recettori in grado di riconoscere molecole informazionali. Quando un ligando si lega al sistema informativo (le eliche o i piani ondulati possono essere considerati come i bracci di una leva, di cui il coil è il fulcro), spostando la proteina anche di 10 Ǻ dalla faccia esterna a quella interna, le altre molecole avvertono il cambiamento e si spostano a loro volta, trasmettendo il segnale (processo di trasduzione dell’informazione).

Fanno sempre parte delle membrane, ma occupano solo una metà del doppio strato lipidico; sono inoltre molto più mobili (movimento tangenziale sul loro monostrato). Nel mezzo strato interno si trovano come complessi G. Hanno una struttura quaternaria organizzata in trimeri. A riposo α, β, e γ sono strettamente associate e la subunità α è legata alla guanosin-difosfato e il sistema è quiescente. Quando il complesso G viene a contatto con una proteina recettoriale che cambia conformazione (appartiene alle molecole informazionali) trasmette una parte delle propria energia conformazionale al complesso G, che cambia conformazione generando due effetti: aumenta la costante di dissociazione tra α e β-γ (il trimero si scompone in α e β-γ), e aumenta la costante di dissociazione di α per il ligando che possedeva (guanosin-difosfato), che si dissocia e viene sostituito da una molecola simile ma con un gruppo fosforico in più (guanosin-trifosfato). La subunità α così attivata nel suo movimento casuale tangenziale sulla membrana trasmette la sua energia conformazionale alle proteine enzimatiche anch’esse estrinseche, che si attivano e producono molecole chiamate “secondi messaggeri”.

Attraverso le lipoproteine intrinseche il segnale viene percepito trasformandolo in una reazione conformazionale. La proteina recettoriale ha dato a quella intrinseca il suo stato di informazione e il complesso G fa da amplificatore del segnale attraverso la produzione di secondi messaggeri (amplificazione del segnale di un fattore di 103-104). Ogni volta che il complesso G cede energia conformazionale ai secondi messaggeri, la perdita si manifesta meccanicamente con un avvicinamento progressivo delle due eliche tra le quali è intrappolato il ligando (guanosin-trifosfato). Un’elica porta in posizione critica un residuo di serina, quando arriva a contatto dell’ultimo legame di anidride della guanosin-trifosfato scatta la destabilizzazione del legame e l’idrolisi, diventando guanosin-difosfato (spegnimento del segnale); α si trova al minimo livello di energia conformazionale e si riassesta con β-γ. Il ciclo riparte se s’incontra un’altra molecola che attivi.

GDP (MOLECOLA DISATTIVATA) → GTP (MOLECOLA ATTIVATA)

Sono presenti solo negli organismi dotati di sistema circolatorio (animali e piante vascolarizzate).

Trasportano molecole fuori e dentro la cellula, ricevono segnali da molecole esterne e li trasducono all’interno della cellula.

Le lipoproteine di trasporto presentano una distribuzione su struttura sferoidale, globulare (per l’organizzazione del doppio strato lipidico) formata da fosfolipidi e colesterolo, con la faccia rivolta verso l’interno con catene poco lunghe e a bassa concentrazione di residui apolari, mentre quella verso l’esterno si organizza in strutture che ricoprono zone più o meno estese della struttura globulare con un’abbondante distribuzione di amminoacidi con residui polari. La faccia esterna di questi sistemi vescicolari è piuttosto polare, quindi ha un buon contatto con l’ambiente acquoso, sia perché sono proteine trans-membrana, sia perché i fosfolipidi rivolgono verso l’esterno le zone polari.

In molti aggregati può mancare lo strato interno: organizzazione a monostrato lipidico (comunque la superficie interna ha le stesse caratteristiche di quella a doppio strato).

Il doppio o il monostrato proteico delimitano la cavità centrale in cui si accumulano i lipidi che vengono trasportati.