Skip to content

Proteine fibrose

Tutte β (ad esempio sericine) antiparallele.
Sono monotone (pochi aa).
In genere sono lunghi tratti di poliserina e polialanina.
Non hanno amminoacidi destabilizzanti, quindi non hanno struttura supersecondaria, ma secondaria che si ripete.
Tutte α (ad esempio cheratine).
α-elica con cisteina amminoacido chiave.
aa con R semplici (ad esempio alanina).

Tendono ad avvolgersi a super-elica, si associano a pasci di tre (gli R sporgono verso l’esterno). Tra gli R delle cisteine di eliche diverse possono formarsi ponti di solfuro che stabilizzano l’unione a elica multipla, che risente nella sua lunghezza di fenomeni di superavvolgimento (periodicità 5 Ǻ - 70/280 Ǻ), ad esempio le protofibrille molecolari (unità fibrose della cheratina).
Le cheratine sono proteine tutte α, però è possibile provocarne artificialmente la transizione verso β, perché sono α-eliche non isolate, ma a gruppi (unità minima 3, si arriva fino a 12 volte 3). Per ottenerle è necessario ridurre le interazioni intracatena, trattandole con vapore acqueo ed eventualmente calore.
La cheratina può assumere spontaneamente acqua per allungare la propria lunghezza (principio di un tipo di igrometro che utilizza un capello umano).

Tratto da BIOCHIMICA di Marco Lazzara
Valuta questi appunti:

Continua a leggere:

Puoi scaricare gratuitamente questo appunto in versione integrale.