Caratteristiche degli antigeni di interesse biologico

Un antigene è una sostanza che può legarsi in modo specifico a un anticorpo o a un recettore delle cellule T. Gli anticorpi possono riconoscere come antigeni praticamente ogni tipo di molecola biologica, al contrario i linfociti T riconoscono soprattutto peptidi. Anche se tutti gli antigeni sono riconosciuti da linfociti o anticorpi specifici, solo alcuni antigeni sono in grafo di attivare i linfociti. Le molecole che innescano una risposta immunitaria sono definite immunogeni. Generalmente le macromolecole sono di dimensioni maggiori rispetto a quelle della regione di legame dell'anticorpo. Di conseguenza, ciascun anticorpo si lega a una porzione della macromolecola, che viene definita determinante o epitopo. Le macromolecole contengono solitamente molteplici determinanti, alcuni dei quali possono essere ripetuti. La presenza di più determinanti identici in uno stesso antigene è definito polivalenza oppure multivalenza. La maggior parte delle proteine globulari non contiene determinanti identici ripetuti e non sono quindi polivalenti. I polisaccaridi e gli acidi nucleici, invece, a intervalli regolari possono contenere epitopi identici e quindi sono polivalenti. La disposizione spaziale dei vari epitopi di una singola molecola può influenzare in diversi modi il legame degli anticorpi. Quando i determinanti sono ben separati, due o più molecole anticorpali possono legarsi a uno stesso antigene proteico senza influenzarsi a vicenda; questi determinanti sono detti “non sovrapposti”. Quando invece i due determinanti sono vicini, il legame di un anticorpo al primo determinante può causare un interferenza sterica con il legame dell'altro anticorpo al secondo epitopo; questi determinanti sono pertanto definiti “sovrapposti”. In casi più rari, il legame del primo anticorpo può causare un cambiamento conformazionale nella struttura dell'antigene, influenzando così il legame del secondo anticorpo; questa interazione è denominata “ effetto allosterico”. Ogni forma o superficie su una molecola che può essere riconosciuta da un anticorpo costituisce un determinate antigenico. Nel caso delle proteine, la formazione di alcuni determinanti dipende soltanto dalla struttura primaria, mentre in altri casi è coinvolta la struttura terziaria. Gli epitopi formati da una sequenza di residui amminoacidici (circa 6 amminoacidi) sono chiamati determinanti lineari. Questi sono accessibili agli anticorpi se compaiono sulla superficie esterna dell'antigene o in una regione che si estende al di fuori della proteina nativa ripiegata. I determinanti conformazionali sono invece costituiti da residui amminoacidici non disposti in sequenza e si formano per giustapposizione spaziale, dovuta al ripiegamento della proteina, di regioni distanziate tra di loro.