Bacillus Thuringiensis

Bacillus thuringiensis si distingue da B. cereus e B. anthracis per la sua patogenicità verso insetti come bruchi e farfalle e per la produzione, in associazione con la formazione dell'endospora, di una spora intracellulare cristallina. Per questo motivo il microrganismo e le proteine cristalline vengono vendute come insetticidi (una polvere contenente una miscela di spore secche e tossine cristallizzate) per la protezione di giardini e per il controllo da questi parassiti delle colture in generale, in quanto non rappresenta un pesticida nocivo per l'ambiente. Da pochi anni è stato scoperto il gene che codifica la tossina letale per questi organismi e si sta facendo un grande sforzo per introdurlo nel genoma di alcune piante di interesse economico, affinché possano proteggersi “da sole” dall'attacco di questi parassiti.  In cristalli, in realtà, sono degli aggregati di una grande proteina, una prototossina che  deve essere attivata prima che abbia i suoi effetti. Infatti, i cristalli sono insolubili in condizioni normali, per questo sono del tutto sicuri per l'uomo e per animali superiori come anche per la maggior parte degli insetti, ma diventano solubili a pH elevati (superiori a 9,5), tipico pH presente nell'intestino delle larve dei lepidotteri.  Per questo motivo, l'insetticida è un agente specifico che una volta solubilizzato rilascia una tossina attiva di circa 60 kD. Quest'ultima è chiamata delta endotossina e va a legarsi alle cellule epiteliali dell'intestino, creando dei canali/pori ionici sulle superfici cellulari che conducono ad uno squilibrio degli ioni intra- ed extracellulari. Di conseguenza, la lisi cellulare porta alla morte delle larve e alla germinazione delle spore batteriche. Recenti studi sulla struttura della delta endotossina hanno dimostrato che è organizzata in tre domini. Il primo dominio è costituito da 7 alfa-eliche che possono inserirsi sulla superficie delle cellule epiteliali dell'intestino, creando dei pori attraverso i quali, gli ioni possono passare liberamente. Il secondo dominio, invece è costituito da 3 foglietti beta antiparalleli, simili a regioni leganti l'antigene delle immunoglobuline, che possono legarsi ai recettori presenti su queste cellule. Mentre il terzo domino che è pensato per proteggere la tossina attivata dalla scissione da parte di ulteriori proteasi. É interessante notare che la tossina difterica ha una struttura molto simile alla delta endotossina.