L'importanza dei legami forti nei sistemi biologici

Ogni specifica molecola è caratterizzata da una propria energia libera, che può differire in modo significativo da quella posseduta da un'altra molecola. Questa disparità è data dal fatto che i legami covalenti hanno diverse energie di legame. Per esempio, il legame covalente che si forma tra l'ossigeno e l'idrogeno è significativamente più forte del legame che unisce due atomi di idrogeno e due di ossigeno. Di conseguenza, la formazione di un legame O–H al posto di un legame O–O o di un legame H–H porta al rilascio di energia. Quindi, una molecola formata da legami covalenti deboli possiede una maggiore quantità di energia libera di una costituita dalla presenza di legami forti. Questo ragionamento appare sensato se si considera che un atomo che ha formato un legame molto forte ha già speso, in questo processo, gran parte della propria energia libera. Ne deriva che le migliori fonti di energia sono molecole caratterizzate da legami covalenti deboli termodinamicamente instabili. A questo punto, possiamo definire con il termine energia di attivazione quella che, durante una trasformazione molecolare, deve essere fornita per rompere il vecchio legame covalente. La reazione chimica richiede inizialmente una collisione tra le due molecole che reagiscono, seguita dalla formazione di un complesso molecolare transitorio, che viene definito stato attivato. Nello stato attivato, l'immediata vicinanza delle due molecole rende i legami di entrambe più labili e questo fa sì che l'energia necessaria per rompere un legame sia minore di quella necessaria a rompere il medesimo legame presente su una molecola libera. Di conseguenza, nelle cellule la maggior parte delle reazioni che coinvolgono i legami covalenti è descritta mediante la seguente equazione:  (A–B) + (C–D) → (A–D) + (C–B)
L'espressione dell'azione di massa di questa reazione è:  Keq = ([A–D]x[C–B ])/([A–B]x[C–D ])
In questa equazione il valore della Keq dipende dal valore di ΔG secondo l'equazione:
ΔG = -RTlnKeq  o  Keq = e-ΔG/RT
Dato che l'energia di attivazione è generalmente tra le 20 e le 30 kcal/mol, gli stati attivati non vengono, in pratica, mai raggiunti alle normali temperature fisiologiche. Se ne deduce che l'alta energia di attivazione costituisce una barriera energetica che impedisce qualunque alterazione spontanea dei legami covalenti presenti nelle cellule. A questo punto, gli enzimi sono molecole assolutamente necessarie per la vita; la loro funzione consiste nell'accelerare la velocità delle reazioni chimiche essenziali per la cellula. In particolare, l'energia di attivazione di specifici riarrangiamenti molecolari viene abbassata dagli enzimi a valori che possono essere raggiunti mediante l'energia cinetica corrispondente al calore prodotto dai movimenti molecolari. La presenza di uno specifico enzima porta all'eliminazione di questa barriera energetica che, altrimenti, impedirebbe la rapida formazione di prodotti, caratterizzati da un contenuto minore di energia libera. Comunque, gli enzimi non influenzano mai l'equilibrio di una reazione; si limitano semplicemente, ad accelerare la velocità con cui l'equilibrio viene raggiunto.