Le miofibrille: le strutture contrattili della fibra muscolare
Ogni fibra muscolare contiene migliaia di miofibrille, che occupano la
maggior parte del volume intracellulare. Ciascuna miofibrilla è composta
da diversi tipi di proteine: la miosina e l'actina, che sono proteine
contrattili; la tropomiosina e la troponina, che sono proteine
regolatrici; la titina e la nebulina, che sono proteine accessorie
giganti (citoscheletro). La miosina è il motore delle miofibrille. Ogni
molecola di miosina è composta da due catene proteiche pesanti che si
intrecciano a formare una lunga coda a spirale e due teste globose. Due
catene proteiche leggere sono associate alle catene pesanti di ogni
testa. Nel muscolo scheletrico, circa 250 molecole di miosina si
uniscono a formare un filamento spesso. Ciascun filamento spesso è
sistemato in modo tale che le teste della miosina sono raggruppate
all'estremità, mentre la regione centrale del filamento è un fascio di
code di miosina. Quindi, le porzioni di α-elica delle catene pesanti
sono avvolte tra di loro, costituendo regioni del collo e della coda
della molecola. Quando vengono trattate con l'enzima proteolitico
tripsina, le molecole di miosina si separano in due parti chiamate
meromiosina leggera e meromiosina pesante. La prima costituisce la
maggior parte della regione della cosa, mentre la seconda include la
testa globulare e il collo. In vitro, le molecole di miosina possono
polimerizzare spontaneamente a ricostituire i filamenti spessi con un
organizzazione identica a quella presente nel muscolo. L'actina, invece,
forma i filamenti sottili della fibra muscolare. La molecola di actina è
una molecola globulare. Molte molecole di questa proteina polimerizzano
a formare lunghe catene o filamenti, detti F-actina. Nel muscolo
scheletrico, due polimeri di F-actina si avvolgono l'uno sull'altro come
due collane di perle, dando origine al filamento sottile della
miofibrilla. Comunque, i filamenti spessi e quelli sottili paralleli
sono connessi tra di loro da ponti trasversali, che si formano quando le
teste della miosina si legano debolmente all'actina. Al microscopio
ottico, la disposizione dei filamenti spessi e sottili nella miofibrilla
dà origine ad una sequenza ripetitiva di bande chiare e scure
alternate. Ogni singola ripetizione di bande costituisce un sarcomero,
che è formato dai seguenti elementi:
Dischi Z: un sarcomero è costituito dai filamenti compresi da due dischi
Z successivi. Questi dischi sono formati da una struttura proteica a
zig-zag su cui si attaccano i filamenti sottili;
Bande I: sono le bande di colore chiaro all'estremità del sarcomero,
composte solo da filamenti sottili. Un disco Z attraversa a metà ogni
banda I, quindi le due metà della banda I appartengono a due sarcomeri
adiacenti;
Banda A: sono le bande più scure del sarcomero e coprono l'intera
lunghezza di un filamento spesso. All'estremità esterne della banda A,
il filamento spesso e quello sottile si sovrappongono, mentre il centro
della banda A è occupato solo da filamenti spessi;
Zona H: regino centrale della banda A. E' più chiara delle estremità perché è occupata solo da filamenti spessi;
Linea M: banda a cui si attaccano i filamenti spessi, l'equivalente dei
dischi Z per i filamenti sottili. Ogni linea M divide a metà la bada A.
In un immagine tridimensionale, l'actina e la miosina formano un
intreccio di filamenti spessi e sottili paralleli e in parte
sovrapposti. Visto in sezione trasversa, ciascun filamento sottile è
circondato da tre filamenti spessi e sei filamenti circondano ogni
filamento spesso, formando una specie di cerchio. In generale, il
corretto allineamento dei filamenti all'interno del sarcomero è
garantito dalle proteine titina e nebulina. La titina è un'enorme
molecola elastica, la più grande proteina conosciuta, formata da una
catena di più di 25000 amminoacidi. Una singola molecola di titina si
estende da un disco Z alla linea M adiacente. Questa proteina ha due
funzioni: (1) stabilizza la posizione dei filamenti contrattili e (2) la
sua elasticità consente al muscolo striato di tornare alla lunghezza di
partenza. La titina collabora con la nebulina, una proteina gigante
anelastica, che si estende lungo i filamenti sottili e si attacca ai
dischi Z. La nebulina favorisce l'allineamento dei filamenti di actina
del sarcomero.
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Dettagli appunto:
- Autore: Domenico Azarnia Tehran
- Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
- Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
- Corso: Scienze Biologiche
- Esame: Fisiologia animale
- Titolo del libro: Fisiologia: un approccio integrato
- Autore del libro: Dee U. Silverthorn
- Editore: CEA
- Anno pubblicazione: 2007
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