Interazione della myxinidina e del suo mutante WMR con doppi strati lipidici simulanti le membrane cellulari di P. aeruginosa ed E. coli

I peptidi antimicrobici naturali sono sintetizzati a livello ribosomiale e derivano da precursori abbastanza lunghi (pro-peptidi costituiti da 60-170 amminoacidi) che contengono:

1. una sequenza segnale per il Reticolo endoplasmatico;
2. una pro-sequenza anionica di lunghezza variabile, che neutralizza le cariche positive del peptide mantenendolo inattivo finchè esso non raggiunge l’opportuna localizzazione cellulare;
3. la sequenza del peptide maturo.

Tali precursori vengono poi tagliati da specifiche proteasi e rilasciati nella loro forma matura.
Numerosi peptidi antimicrobici sono stati identificati dall’epidermide di anfibi e pesci. Tra i peptidi antimicrobici ritrovati nei pesci vi è la myxinidina. Essa è stata isolata dal muco epidermico acido del pesce Myxine glutinosa L., da cui il nome [15].
La myxinidina è uno dei peptidi più corti individuati finora. E’ costituita da 12 amminoacidi (NH2-GIHDILKYGKPS-CONH2), ha un peso molecolare di 13276 Da e possiede una carica netta di +1.
Studi riportati in letteratura mostrano che il peptide è molto attivo contro batteri Gram-positivi e Gram-negativi e lieviti con un valore di MBC (minima concentrazione battericida) compreso tra 1.0 e 10.0 g/mL [16]. Aspetti interessanti della bioattività della myxinidina sono la sua capacità di funzionare in presenza di elevate concentrazioni di cloruro di sodio e di cationi bivalenti, e l’assenza di attività emolitica nei confronti dei globuli rossi dei mammiferi [17], che la rendono un’ottima alternativa ai trattamenti farmacologici comuni.