Valutazione e trattamento riabilitativo della tendinopatia achillea nello sportivo

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E  interessante ricordare come, nell ultimo ventenn io, si sia passati 
dall uso di gessi confezionati artigianalmente ai tutori e bendaggi funzionali, 
di cui si dispone oggigiorno, che permettono di assicurare una mobilizzazione 
precoce, evitando cos  i danni conseguenti ad una prolungata 
immobilizzazione, in passato problema assai rilevante. L evoluzione di queste 
tecniche Ł stata ed Ł tuttora molto rapida, con la conseguenza che, molto 
spesso, esistono pareri non sempre concordi sull intervento medico-
riabilitativo piø idoneo da attuare. 
  
Nella prima parte della tesi ho affrontato una doverosa esposizione 
della struttura istologica ed anatomica del tendine d Achille, per 
comprenderne la sua fisiologia, alla luce dei riferimenti biomeccanici.  
Nella seconda parte, quindi, sono passato alla ricerca dei piø frequenti 
agenti eziologici delle tendinopatie Achillee in ambito sportivo e alla sintesi 
delle principali patologie dell atleta.  
Sulla base di queste conoscenze ho potuto, infine nell ultima parte, 
analizzare, inquadrare ed esporre i principali e piø efficaci trattamenti 
chirurgici e medico-riabilitativi delle diverse tendinopatie Achillee, stabilendo 
cos  schemi ideali di trattamento che, oltre a trattare la lesione, permettono 
all atleta la precoce ripresa dell attivit  sportiv a. 
 
Importantissima Ł stata, nel corso del tirocinio effettuato nei diversi 
Servizi, la collaborazione e l esperienza delle figure sanitarie che mi hanno 
aiutato nell impostazione di un lavoro il piø possibile ampio nell ambito delle 
risorse riabilitative e mediche oggi disponibili. 
 
 
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CAPITOLO 1 
 
STRUTTURA 
MICROSCOPICA, MACROSCOPICA 
E 
FISIOLOGIA DEI TENDINI 
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Prerequisito fondamentale per la comprensione delle alterazioni 
patologiche di un qualsiasi tessuto, Ł la sua approfondita conoscenza a livello 
strutturale e fisiologico. Esistono diverse tipologie di tessuto tendineo, atte a 
permettere la migliore trasmissione dell energia creata dalla contrazione 
muscolare, che pur mantenendo costanti caratteristiche quali l adeguata 
elasticit  e resistenza, si differenziano dalla var iazione del rapporto delle 
componenti molecolari e dalla loro disposizione spaziale. 
 
STRUTTURA MICROSCOPICA DEL TENDINE SANO 
COMPONENTI 
La letteratura medica dell inizio novecento descriveva i tendini come 
strutture amorfe costituite da semplici fasci di fibre collagene posti paralleli tra 
loro. Questo concetto prese origine dal fatto che l osservazione era limitata al 
campo d ingrandimento del microscopio ottico, non sufficiente quindi ad 
identificare e permettere di studiare la microstruttura fibrillare nella sua 
disposizione spaziale reale; solo recentemente, con l utilizzo del microscopio 
elettronico, si Ł potuto capire la notevole complessit  del tessuto tendineo, 
aprendo campi di studio vastissimi, ancora oggi in pieno fermento, che sono 
riusciti e riusciranno a dare spiegazioni scientifiche ben definite di fenomeni 
fisiologici e patologici prima solo teorizzati.  
In contrasto con le vecchie conoscenze oggi sappiamo che il tessuto 
tendineo Ł un tessuto connettivo denso regolare ed Ł un esempio di 
organizzazione strutturale mutevole con l invecchiamento, infatti, 
caratteristiche quali il rapporto fra cellule e matrice extracellulare, 
composizione della matrice stessa sono notevolmente diversi tra un tessuto 
tendineo del neonato e un tessuto omologo di un organismo adulto. 
I tenoblasti nel neonato hanno forme variabili e il loro diametro 
longitudinale varia da 20 a 60 µm; la matrice tendinea Ł formata da fibre 
collagene di 370 Ǻ di spessore che sono piuttosto uniformi per diametro e 
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presentano le striature tipiche del collagene. Le fibre elastiniche in tal epoca 
non sono ancora mature. 
L invecchiamento comporta essenzialmente due fenomeni: da una parte 
si ha la modificazione della morfologia cellulare, le cellule diventano 
fusiformi e raggiungono i 300 µm di lunghezza e dall altra ci sono i 
cambiamenti dovuti alla maturazione della matrice extracellulare, si osserva, 
infatti, una diminuzione graduale del rapporto cellule-matrice che si riduce in 
maniera direttamente proporzionale all et  del tess uto tendineo. Allo stesso 
modo la matrice cellulare stessa si modifica fortemente: le fibre collagene 
aumentano di diametro raggiungendo nel tessuto tendineo di un adulto i 1.660 
Ǻ e nell anziano i 2.000 Ǻ.  
Il materiale amorfo che si rileva fra le cellule dei neonati non Ł piø 
visibile mentre le fibre elastiniche subiscono notevoli cambiamenti sia nella 
struttura sia nel numero, negli anziani, infatti, diminuiscono e vanno incontro 
ad una trasformazione progressiva della loro parte centrale amorfa che al 
microscopio elettronico appare sempre piø opaca. 
In primo luogo possiamo dividere i componenti del tessuto tendineo 
adulto in due grosse categorie: elementi cellulari (tenociti, tenoblasti, ...) e 
matrice extracellulare, ovvero un gel acquoso composto da polisaccaridi e 
sostanze amorfe che cementa le cellule e ne controlla lo sviluppo e le attivit  
quali la sintesi di proteine fibrose (collagene ed elastina). 
 
Collagene (70% della massa secca del tendine) (Maffulli, Ewen 2000) 
Circa un quarto delle proteine totali dell organismo nei vertebrati 
superiori Ł rappresentato dal collagene, una delle maggiori proteine strutturali. 
Esso forma cordoni molecolari, che costituiscono la struttura di base dei 
tendini, ma anche ampi ed elastici fogli, che supportano la pelle e gli organi 
interni. Il collagene fornisce quindi complessivamente una struttura al nostro 
corpo, proteggendo e supportando i tessuti molli, unendoli allo scheletro e tra 
di loro. 
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Biochimicamente la molecola Ł classificata come una proteina 
complessa, formata da lunghi bastoncini rigidi di forma cilindrica piuttosto 
uniformi di diametro (da 370 a 2.000 Ǻ) costituiti a loro volta da una molecola 
elementare detta tropocollagene che differisce notevolmente dalle altre 
proteine fibrose per la sua straordinaria ricchezza di glicina, prolina e 
idrossiprolina. 
Ogni molecola di tropocollagene Ł formata da tre catene polipeptidiche 
elementari lunghe oltre 1.400 amminoacidi; proprio la sequenza ripetuta di tre 
amminoacidi di cui il terzo Ł sempre la glicina, uniti con legami idrogeno, 
origina questa resistente struttura. Molte delle posizioni rimanenti nella catena 
sono riempite da altri due amminoacidi: prolina e idrossiprolina, di cui 
l ultima in particolare, Ł critica per la stabilit  e l assemblaggio extracellulare 
della molecola stessa.  
Le singole molecole di tropocollagene si legano attraverso interazioni 
molecolari specifiche che vengono a stabilirsi tra le teste e le code; 
associandosi lateralmente le une alle altre, inoltre, vengono a definire 
connessioni molto stabili che non ne permettono lo scorrimento reciproco; si 
formano cos  strutture tridimensionali cilindriche che poi si organizzano a 
formare un fascio.  
Sopra questo scheletro strutturale si crea poi una formazione 
sopramolecolare che definisce diversi tipi di collagene con caratteristiche 
spaziali e chimiche ben differenti; in base a questa struttura sono stati finora 
classificati venti diversi tipi di collagene di cui solo cinque sono i principali: 
• collagene di tipo I: Ł organizzato in cordoni e si trova nei connettivi 
densi delle fasce e nel tessuto tendineo. 
• collagene di tipo II: si trova nella cartilagine. 
• collagene di tipo III: le fibre hanno disposizione reticolare e viene 
anche chiamato  reticolina . Si trova ad esempio ne lla matrice del 
midollo osseo. 
• collagene di tipo IV: Ł proprio della membrana basale e si dispone a 
formare una specie di rete che separa l epitelio dai connettivi. 
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• collagene di tipo V: proprio delle pareti vasali. 
 
 
Conseguenza diretta di quest ampia variet  Ł la consapevolezza che in 
un tessuto, all apparenza tutto uniforme, non vi Ł un unico tipo di collagene 
ma, in base alle sollecitazioni cui dovr  far front e, sar  formato da un insieme 
di piø collageni diversi, che fornir  la piø adegua ta risposta meccanica. 
E  da evidenziare infine che le fibre di collagene, essendo ben piø 
grandi delle cellule dalle quali originano, non possono essere sintetizzate 
direttamente nel loro citoplasma, perci , una volta  creati, i piccoli complessi 
proteici all interno della cellula sono secreti attraverso una normale esocitosi 
nella matrice extracellulare; in tal luogo, subendo una serie di trasformazioni 
che li portano ad aggregarsi tra loro e con altri elementi mediante legami 
chimici specifici, si formano le microfibrille di collagene che poi, 
organizzandosi in fasci piø voluminosi costituiranno l unit  di base della 
fibrilla collagene. I parametri principali di maturazione extracellulare che 
caratterizzano le propriet  meccaniche dei vari tes suti sono: 
• quantit  di fibre collagene assemblate; 
• direzione e disposizione spaziale dei cordoni.  
 
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Dall unione di piø fibrille prende definitivamente forma la fibra 
collagene avente un orientamento spaziale ben specifico e caratteristico per 
quel singolo tendine. 
 
 
Lo spessore delle fibre collagene Ł ovviamente molto variabile e 
dipende principalmente dal numero di fibrille che le costituiscono. La 
demolizione e il rinnovamento del collagene in ogni tessuto sono ciclici e 
costanti. 
 
Elastina (2% della massa secca del tendine) (Maffulli, Ewen 2000) 
Altra costituente base del 
tendine Ł la fibra elastica che Ł 
formata da due strutture saldamente 
legate: una parte fibrillare composta 
dalla fibrillina e una matrice amorfa 
centrale costituente circa il 90% del 
volume contenente l elastina. 
La funzione dell elastina 
all interno dei tendini Ł stata meglio 
chiarita solo con gli studi di Butler 
del 1978 e confermati da altri piø 
recenti, in cui si conclude che le fibre elastiche permettono il recupero della 
configurazione ondulatoria delle fibre collagene, tipica nel momento di