Recettori delle citochine e trasduzione del segnale
Tutti i recettori per le citochine sono composti da una o più proteine transmembrana, la cui porzione extracellulare è deputata al legame con la citochina, mentre la porzione citoplasmatica è responsabile dell'attivazione della cascata di segnali intracellulari. La trasduzione del segnale avviene in modo simile ai linfociti T e B, infatti, viene di norma attivata dall'aggregazione recettoriale indotta dal ligando, col conseguente avvicinamento di due o più porzioni citoplasmatiche. Si possono distinguere diverse famiglie di recettori per le citochine:
Recettori di tipo I. Definiti anche recettori dell'emopoietina, sono caratterizzati dalla presenza di una o più copie di un dominio composto da due coppie di residui di cisteina e, in posizione più prossimale alla membrana plasmatica, da una sequenza di triptofano-serina-X-triptofano-serina (WSXWS, in cui X rappresenta un qualsiasi amminoacido). Grazie a queste caratteristiche strutturali, i recettori di tipo I legano preferenzialmente citochine che si ripiegano in quattro catene ad α-elica, definite citochine di tipo I;
Recettori di tipo II. A livello strutturale essi condividono con i recettori di tipo I la presenza dei residui di cisteine conservate, ma non la sequenza WSXWS. Inoltre, anche i recettori di tipo II, sono composti da una catena peptidica che lega la citochina e da una catena che trasduce il segnale;
Famiglia dei recettori di IL-1, Condividono una sequenza citoplasmatica conservata definita dominio TIR (Toll-like/IL-1 Receptors) e attivano vie di trasduzione che determinano modificazioni della trascrizione genica;
Recettori per il TNF. Appartengono ad una grande famiglia di proteine caratterizzate da domini extracellulari ricchi di cisteina e da vie di trasduzione del segnale comuni che modificano l'espressione genica e/o inducono l'apoptosi;
Recettori a sette domini ad α-elica transmembrana. Denominati anche “recettori a serpentina” oppure recettori accorpati alle proteine G, poiché il loro meccanismo di trasduzione del segnale coinvolge proteine che legano la guanosina-trifosfato.
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Dettagli appunto:
- Autore: Domenico Azarnia Tehran
- Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
- Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
- Corso: Scienze Biologiche
- Esame: Immunologia
- Docente: Enza Piccoella
- Titolo del libro: Immunologia cellulare e molecolare
- Autore del libro: Abbas A.K., Lichtman A.H., Pillai S.
- Editore: Elsevier SRL
- Anno pubblicazione: 2008
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