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Basi molecolari dell'anemia a cellule falciformi

Circa il 10% dei neri nordamericani e quasi il 25% di quelli africani sono eterozigoti per l'emoglobina delle cellule falciformi (HbS). L'Hbs deriva dalla sostituzione di un residuo idrofilico della superficie della proteina, il Glu A3(6)β, con un residuo idrofobico, una Val. Gli omozigoti presenti negli Stati Uniti sono circa 50000 e sono colpiti da anemia emolitica, dolori, debilitazione e blocchi del flusso sanguigno, in alcuni casi fatali, per effetto della forma irregolare e rigida degli eritrociti, caratteristiche tipiche di questa malattia. L'assunzione della forma a falce degli eritrociti con HbS risulta dall'aggregazione (polimerizzazione) della deossiHbS sotto forma di fibre rigide che si estendono per tutta la lunghezza della cellula. Le fotografie al microscopio elettronico hanno potuto stabilire che queste fibre hanno una forma di corda costituita da 14 catene di molecole di HbS associate in coppie parallele, impacchettate in modo esagonale e con un avvolgimento elicoidale.

Tratto da BIOCHIMICA di Domenico Azarnia Tehran
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