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Fosfopantoteina e coenzima A


Sono derivati della vitamina B3.



La fosfopantoteina ha un braccio spaziatore con residui apolari e polari in gradi di adattarsi al sito catalitico della proteina. SH è un buon gruppo per molecole acide: quindi è un trasportatore di acili.
ATP + P-PANTOTEINA → PPi + DEFOSFO-CoASH



Il terminale si forma dietro l’adenina tra cui s’inserisce il metallo cofattore, che ha 2 interazioni con l’adenina (con 1N e N sostituente in 6) e 2 con il braccio (con l’ultimo N della sequenza e con S).
Le transizioni fanno abbassare la pk2 di dissociazione di SH da un valore di circa 11 a un valore di circa 7 (pH fisiologico). Il solfoidrile può così accettare acili.



CoA viene riconosciuto dalla apoproteina per la presenza del fosforile in 3’ (sito di riconoscimento e aggancio alla apoproteina con legame ionico) e per l’organizzazione molecolare dell’acile: il livello di insaturazioni o l’OH sono motivi di cambiamento della costante di dissociazione tra l’apoproteina e il coenzima perché ci sono stretti contatti tra l’acile e il residuo amminoacidico della proteina; il cambiamento conformazionale modifica i contatti, cambia la costante e il substrato abbandona l’apoproteina.

Tratto da APPUNTI DI BIOCHIMICA di Marco Lazzara
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