Trasduzione della luce

Nelle cellule retinali, la parte distale della proteina prende piede nella membrana esterna che inizia a ripiegarsi, sviluppandosi fino alla fine della zona. Queste pieghe individuano dei “dischi”, dati dal sovrapporsi del doppio strato lipidico. Sono proteine trans-membrana, con tema elica-giro-elica, e sono orientate: N terminale nello spazio interdiscale (faccia esterna della membrana), C terminale rivolto verso la cellula). La lisina si trova su un’elica.

Il nucleotide importante è GMPC che da un prodotto che manovra sulle proteine canale facendo o non facendo passare ioni, regolando la differenza di potenziale tra l’interno e l’esterno della cellula (si attiva il segnale elettrico).

La rodopsina colpita da luce visibile (assorbe in alcune regioni dello spettro) passa da rosso scura, a rossa, a gialla, a bianca: tutto ciò corrisponde alla formazione di derivati intermedi, e gli eventi culminano con l’idrolisi e la rimozione del gruppo prostetico (dalla rodopsina si arriva ad avere vitamina A e opsina).

Gli eventi sono correlati alla trasformazione di una parte di GTP che diventa una molecola informativa dei nucleotidi (GMPC), a causa di un riassestamento stereochimico del gruppo prostetico. L’interazione con i fotoni promuove un riarrangiamento da cis a trans del braccio della vitamina A nell’insaturazione in 11, poi un altro passaggio da cis a trans nel punto d’inserzione della proteina con l’opsina (legame C=N). In questo modo aumenta l’ingombro sterico e avviene un’idrolisi spontanea della proteina.

Nelle proteine G, formate da 3 subunità, una catalitica (α) e due regolative (β, γ), l’assorbimento di fotoni promuove un cambiamento dell’assetto conformazionale e la dissociazione di α da β-γ. α scarica GDP scambiandolo con GTP (forma attiva), muovendosi tangenzialmente alla membrana e cedendo alla proteina la sua energia conformazionale (il sistema fa da amplificatore). Rimossi i fattori di quiescenza, si attiva la fosfodiesterasi, un enzima che annulla gli effetti dei nucleotidi informativi,

L’energia scaricata entra in ciclo assunta dalla proteina G (transducina) attivando α, che agisce sulla fosfodiesterasi (enzima responsabile dell’inattivazione del nucleotide ciclico trasformato in non ciclico) disattivandola.

Se la fosfodiesterasi viene disattivata, il canale è aperto e i flussi ionici possono continuare.

Le cellule con i canali aperti sono bloccate in una conformazione che mantiene il canale aperto da GMPC, ed è selettivo per l’ingresso di Ca2+ scambiandolo con Na+, mantenendo costante i livelli ionici (distribuzione delle cariche) dentro e fuori della cellula, e il potenziale di membrana.

Se viene attivato il meccanismo precedente,  l’alterazione di GMPC (idrolizzato a GMP) fa in modo che i canali per Ca2+ si chiudano e rimanga solo la pompa di scambio Ca2+/Na+: si ha una grossa alterazione nella distribuzione degli ioni, cambia il potenziale di membrana e si ha quindi un segnale di risposta alla variazione di energia conformazionale innescata dalla rodopsina.

Il cromoforo è costituito da residui amminoacidici e da un metallo del I gruppo di transizione (Mn, Fe, Co, Ni, Cu, Zn).

Il metallo nella sfera di coordinazione ha legami assiali ed equatoriali.

Mn: 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 3d5 4s2 4p0

Mn     |↑_|↑_|↑_|↑_|↑_|     |↑↓|     |__|__|__|

Mn(II)     |↑↓|↑↓|↑↓|__|__|     |↑_|     |↓_|__|__|

Mn(III)     |↑↓|↑↓|__|__|__|     |↑_|     |↓_|↑_|__|

Mn(II) ha distribuzione ottaedrica, Mn(III) ha 2 legami assiali e 5 equatoriali (centro di bipiramide a base pentagonale).

Co: 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 3d7 4s2 4p0

Co     |↑↓|↑↓|↑_|↑_|↑_|     |↑↓|     |__|__|__|

Co(II)     |↑↓|↑↓|↑↓|↓_|__|     |↑_|     |↓_|__|__|

Co(III)     |↑↓|↑↓|↑↓|__|__|     |↑_|     |↓_|↓_|__|

Co(II) ha 2 legami assiali e 3 equatoriali (centro di piramide triangolare), Co(III) ha 6 interazioni (ottaedrico).

Mn(II) → Mn(III)          Co(II) → Co(III)

Cambiamenti che si ripercuotono sulla proteina con cambiamenti conformazionali.

Co-proteine e Mn-proteine (enzimi) esplicano la catalisi con effetti diretti (sui substrati) e indiretti (cambiamento dell’assetto conformazionale su tutta la proteina).